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Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Glykogen</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Glykogen</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="2" style="background:#fff68f; color:#202122;">Strukturformel

</th></tr>

<tr>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#fff68f; color:#202122;">Allgemeines

</th></tr>

<tr>

<td>Glykogen

</td></tr>

<tr>

<td>Andere Namen</td>

<td>

<ul><li>Glycogen</li>

<li><small>GLYCOGEN</small> (<a href="Internationale_Nomenklatur_f%C3%BCr_kosmetische_Inhaltsstoffe" title="Internationale Nomenklatur für kosmetische Inhaltsstoffe">INCI</a>)<sup id="cite_ref-CosIng_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-CosIng-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><span class="editoronly" style="display:none;"></span></li>

<li>RVU (Romeos Untera) (div. dipl. Dr. Arbeit zur analysis von Polysachariden)</li></ul>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a></td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Monomer" title="Monomer">Monomer</a></td>

<td><a href="Glucose" title="Glucose">Glucose</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Summenformel" title="Summenformel">Summenformel</a> der <a href="Konstitutionelle_Repetiereinheit" title="Konstitutionelle Repetiereinheit">Wiederholeinheit</a></td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Molare Masse</a> der Wiederholeinheit</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Art des Polymers</td>

<td>

<p><a href="Biopolymer" title="Biopolymer">Biopolymer</a>, <a href="Homoglykane" title="Homoglykane">Homoglycan</a>

</p>

</td></tr>

<tr>

<td>Kurzbeschreibung</td>

<td>

<p>geruchloses weißes Pulver<sup id="cite_ref-Alfa_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-Alfa-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-David_R._Lide_3-0" class="reference"><a href="#cite_note-David_R._Lide-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#fff68f; color:#202122;">Eigenschaften

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Aggregatzustand" title="Aggregatzustand">Aggregatzustand</a></td>

<td>

</p>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Schmelzpunkt" title="Schmelzpunkt">Schmelzpunkt</a></td>

<td>

<p>270–280 °C (<a href="Zersetzung_(Chemie)" title="Zersetzung (Chemie)">Zersetzung</a>)<sup id="cite_ref-W._L._F._Armarego,_Christina_Chai,_Christina_Li_Lin_Chai_4-0" class="reference"><a href="#cite_note-W._L._F._Armarego,_Christina_Chai,_Christina_Li_Lin_Chai-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="L%C3%B6slichkeit" title="Löslichkeit">Löslichkeit</a></td>

<td>

<ul><li>löslich in Wasser (177 g/l bei 20 °C)<sup id="cite_ref-Alfa_2-2" class="reference"><a href="#cite_note-Alfa-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li>

<li>praktisch unlöslich in Ethanol<sup id="cite_ref-David_R._Lide_3-1" class="reference"><a href="#cite_note-David_R._Lide-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFF68F; color:#202122;">Sicherheitshinweise

</th></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="text-align:center"><b><a href="Global_harmonisiertes_System_zur_Einstufung_und_Kennzeichnung_von_Chemikalien" title="Global harmonisiertes System zur Einstufung und Kennzeichnung von Chemikalien">GHS-Gefahrstoffkennzeichnung</a></b><sup id="cite_ref-Alfa_2-3" class="reference"><a href="#cite_note-Alfa-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

<td><i>keine GHS-Piktogramme</i>

</td></tr></tbody></table>

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="2" width="33%" style="border-top:1px #A7A7A7 dashed; border-right:1px #A7A7A7 dashed;"><a href="H-_und_P-S%C3%A4tze" title="H- und P-Sätze">H- und P-Sätze</a>

</td>

<td style="border-top:1px #A7A7A7 dashed;">H: <span title="Untervorlage eingebunden: H-Sätze"></span><i>keine H-Sätze</i>

</td></tr>

<tr>

<td style="border-top:1px #A7A7A7 dashed;">P: <span title="Untervorlage eingebunden: P-Sätze"></span><i>keine P-Sätze</i><sup id="cite_ref-Alfa_2-4" class="reference"><a href="#cite_note-Alfa-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</td></tr>

</tbody></table>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#fff68f; color:#202122; font-size:80%; line-height:150%; padding:.25em;">Soweit möglich und gebräuchlich, werden <a href="Internationales_Einheitensystem" title="Internationales Einheitensystem">SI-Einheiten</a> verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei <a href="Standardbedingungen" title="Standardbedingungen">Standardbedingungen</a>.

</th></tr></tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p>Das <b>Glykogen</b> (auch <b>Glycogen</b>, <b>tierische <a href="St%C3%A4rke" title="Stärke">Stärke</a></b> oder <b>Leberstärke</b> genannt) ist ein Oligosaccharid oder ein verzweigtes <a href="Polysaccharid" class="mw-redirect" title="Polysaccharid">Polysaccharid</a> (Vielfachzucker), das aus <a href="Glucose" title="Glucose">Glucose</a>-Monomeren aufgebaut ist.

Glykogen dient als in Zellen (vor allem der <a href="Leber" title="Leber">Leber</a>) gespeichertes <a href="Kohlenhydrate" title="Kohlenhydrate">Kohlenhydrat</a> der kurz- bis mittelfristigen Speicherung und Bereitstellung des Energieträgers Glucose im tierischen, also auch menschlichen, Organismus. Auch <a href="Pilze" title="Pilze">Pilze</a> und einige Bakterien verwenden diese Form der Energiespeicherung, während Pflanzen <a href="St%C3%A4rke" title="Stärke">Stärke</a> als Kohlenhydratspeicher benutzen. Der Vorgang des Aufbaus von Glykogen aus Glucose wird als <a href="Glykogensynthese" title="Glykogensynthese">Glykogensynthese</a> bezeichnet, der umgekehrte Prozess des Glykogenabbaus als <a href="Glykogenolyse" title="Glykogenolyse">Glykogenolyse</a>.

</p><p>Vor allem in Leber- und Muskelzellen wird bei einem Überangebot von Kohlenhydraten Glykogen aufgebaut, bis dessen Massenanteil in der Leber 20 % beträgt.<sup id="cite_ref-Buddecke_5-0" class="reference"><a href="#cite_note-Buddecke-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Bei vermehrtem Energiebedarf verwenden die Muskelzellen ihr gespeichertes Glykogen. Auch das in Leber und <a href="Niere" title="Niere">Nieren</a><sup id="cite_ref-PMID21864754_6-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID21864754-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> gespeicherte Glykogen wird bei Bedarf wieder zu Glucose aufgespalten, wobei hier die Glucose über das Blut dem Gesamtorganismus zur Verfügung gestellt wird.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Struktur_des_Glykogens">Struktur des Glykogens</h2></div>

<p>Glykogen, entdeckt von <a href="Claude_Bernard_(Mediziner)" title="Claude Bernard (Mediziner)">Claude Bernard</a>, der von 1850 bis 1857 Studien dazu und über die Zuckerbildung in der Leber durchführte,<sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> besteht aus einem zentralen Protein (<a href="Glykogenin" class="mw-redirect" title="Glykogenin">Glykogenin</a>), an das bis zu 50.000 Glucosebausteine meist <a href="Glykosidische_Bindung" class="mw-redirect" title="Glykosidische Bindung">α-1,4-glykosidisch</a> geknüpft sind. Alle 8 bis 12 Glucose-/<a href="Monosaccharid" class="mw-redirect" title="Monosaccharid">Monosaccharid</a>-Bausteine erfolgt neben der α-1,4-glykosidischen Bindung eine weitere α-1,6-glykosidische Verknüpfung, wodurch das Molekül baumartig verzweigt wird. So kann bei Bedarf an vielen verschiedenen Stellen innerhalb eines Moleküls Glykogen zu Glucose abgebaut werden. <a href="Amylopektin" title="Amylopektin">Amylopektin</a>, ein Bestandteil der pflanzlichen Stärke, ist genau so aufgebaut wie Glykogen, hat allerdings einen geringeren Verzweigungsgrad, da nur ca. jedes 25. Glucose-Molekül eine 1,6-glycosidische Verknüpfung besitzt. Die <a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">molare Masse</a> des Glykogens beträgt etwa 10<sup>6</sup> bis 10<sup>7</sup> <a href="Dalton_(Einheit)" class="mw-redirect" title="Dalton (Einheit)">Dalton</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Glykogen_im_menschlichen_Stoffwechsel">Glykogen im menschlichen Stoffwechsel</h2></div>

<p>Mit der Nahrung aufgenommene Stärke wird durch das <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a> <a href="Amylasen" title="Amylasen">alpha-Amylase</a> (genauer Ptyalin) im Mund und im <a href="Zw%C3%B6lffingerdarm" title="Zwölffingerdarm">Zwölffingerdarm</a> in die beiden <a href="Disaccharid" class="mw-redirect" title="Disaccharid">Disaccharide</a> <a href="Maltose" title="Maltose">Maltose</a> und <a href="Isomaltose" title="Isomaltose">Isomaltose</a> gespalten, welche durch weitere Enzyme in <a href="Glucose" title="Glucose">Glucose</a> überführt werden.

</p><p>In Muskelfasern nachgewiesen wurde Glykogen 1869 durch <a href="Otto_Johann_Friedrich_Nasse" class="mw-redirect" title="Otto Johann Friedrich Nasse">Otto Johann Friedrich Nasse</a> und <a href="Victor_Hensen" title="Victor Hensen">Victor Hensen</a>. Den Verbrauch von Glykogen bei der Muskelarbeit hatte 1859 bereits <a href="Claude_Bernard_(Mediziner)" title="Claude Bernard (Mediziner)">Claude Bernard</a> erkannt.<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die Muskeln nutzen ihren Glykogenvorrat ausschließlich selbst, die Leber und die Nieren dienen als <a href="Glykogenspeicher" title="Glykogenspeicher">Glykogenspeicher</a> und stellen es hauptsächlich anderen Zellen zur Verfügung. Dies ist vor allem im Schlafzustand als Energieversorgung für Zellen des <a href="Nebenniere" title="Nebenniere">Nebennierenmarks</a> und <a href="Erythrozyten" class="mw-redirect" title="Erythrozyten">Erythrozyten</a> wichtig, da diese Zellen auf Glucose als Energielieferant angewiesen sind.<sup id="cite_ref-9" class="reference"><a href="#cite_note-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Der <a href="Blutzuckerspiegel" class="mw-redirect" title="Blutzuckerspiegel">Blutzuckerspiegel</a> wird unter anderem mittels Glykogenauf- und -abbau durch verschiedene <a href="Hormon" title="Hormon">Hormone</a> reguliert: <a href="Adrenalin" title="Adrenalin">Adrenalin</a> und <a href="Glucagon" title="Glucagon">Glucagon</a> regen den Glykogenabbau an, <a href="Insulin" title="Insulin">Insulin</a> fördert den Glykogenaufbau. Insulin und Glucagon werden in Teilen der <a href="Bauchspeicheldr%C3%BCse" title="Bauchspeicheldrüse">Bauchspeicheldrüse</a> gebildet. Der Glykogengehalt der Leber variiert dabei je nach Ernährungszustand des menschlichen Körpers. Im Hungerzustand beträgt er weniger als 1 % des Lebergewichtes. Bei gutem Ernährungszustand und kohlenhydratreicher Kost kann er auf bis zu 20 % des Lebergewichtes anwachsen.<sup id="cite_ref-Buddecke_5-1" class="reference"><a href="#cite_note-Buddecke-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Pro Gramm Gewebe gerechnet ist die Glykogen-Kapazität der Nieren höher als die der Leber.<sup id="cite_ref-PMID21864754_6-1" class="reference"><a href="#cite_note-PMID21864754-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-PMID14190368_10-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID14190368-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Da die Leber aber das deutlich größere Organ ist, ist die absolute Kapazität der Leber höher.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Glykogen-Synthese">Glykogen-Synthese</h2></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation"><span class="hauptartikel-pfeil" title="siehe" aria-hidden="true" role="presentation">→ </span><i><span class="hauptartikel-text">Hauptartikel</span>: <a href="Glykogensynthese" title="Glykogensynthese">Glykogensynthese</a></i></div>

<p>Für die Synthese eines Glykogenmoleküls wird jeweils ein so genanntes Core-<a href="Protein" title="Protein">Protein</a> benötigt. Dieses <a href="Glykogenin" class="mw-redirect" title="Glykogenin">Glykogenin</a> genannte <a href="Molek%C3%BCl" title="Molekül">Molekül</a> bildet das Zentrum eines jeden Glykogen-Moleküls. Es besitzt selbst einige Moleküle <a href="Glykosidische_Bindung" class="mw-redirect" title="Glykosidische Bindung">α-1,4-glykosidisch</a> gebundener Glucose, die von der <a href="Glykogen-Synthase" class="mw-redirect" title="Glykogen-Synthase">Glykogen-Synthase</a> als Primer benötigt werden – dieses Enzym gleitet wie der Schieber eines Reißverschlusses auf der bestehenden Kette von Glucose-Molekülen entlang und kann nicht selbst einen Startpunkt festlegen.

</p><p>Glucose kommt in Körperzellen kaum in seiner freien Form vor, sondern ist an seinem 6-C-Atom <a href="Phosphorylierung" title="Phosphorylierung">phosphoryliert</a>, damit es nicht durch die Zellmembran hinausdiffundieren und auch leichter verstoffwechselt werden kann. Damit das <a href="Glucose-6-phosphat" title="Glucose-6-phosphat">Glucose-6-phosphat</a> an bestehendes Glycogen angebaut werden kann, muss es zunächst durch das Enzym <a href="Phosphoglucomutase" title="Phosphoglucomutase">Phosphoglucomutase</a> in <a href="Glucose-1-phosphat" title="Glucose-1-phosphat">Glucose-1-phosphat</a> isomerisiert und nachfolgend durch <a href="Uridintriphosphat" title="Uridintriphosphat">Uridintriphosphat</a> aktiviert werden – es entsteht UDP-Glucose und freies <a href="Pyrophosphat" class="mw-redirect" title="Pyrophosphat">Pyrophosphat</a>, das zum Antrieb der Synthese schnell weiter in 2 anorganische (<i>i = inorganic</i>) <a href="Phosphat" class="mw-redirect" title="Phosphat">Phosphatmoleküle</a> zerlegt wird.

Diese Aktivierung wird vom Enzym <a href="UDP-Glucose-Pyrophosphorylase" title="UDP-Glucose-Pyrophosphorylase">UDP-Glucose-Pyrophosphorylase</a> katalysiert und folgt folgender Gleichung:

</p>

<dl><dd>Glucose-1-phosphat + UTP → UDP-Glucose + PP<sub>i</sub></dd>

<p>Die aktivierte Glucose wird dann durch die <a href="Glycogen-Synthase" class="mw-redirect" title="Glycogen-Synthase">Glycogen-Synthase</a> an den Primer bzw. die bestehende Glykogenkette am nicht-reduzierenden Ende angefügt:

</p>

<dl><dd>Glykogen (n Glucose) + UDP-Glucose → Glykogen (n+1 Glucose) + UDP</dd></dl>

<p>Während die Glykogen-Synthase eine lange Kette erzeugt, ist ein anderes <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a> für die Verzweigung zuständig: Das <a href="1%2C4-%CE%B1-Glucan-verzweigendes_Enzym" title="1,4-α-Glucan-verzweigendes Enzym">1,4-α-Glucan-verzweigende Enzym</a> (<i>branching enzyme</i>), zerschneidet die Kette alle 7 bis 12 Glucose-Moleküle und fügt das abgeschnittene Stück „seitlich“ (alpha-1,6-glykosidisch) an eine mindestens 11 Moleküle lange Kette wieder an.<sup id="cite_ref-11" class="reference"><a href="#cite_note-11"><span class="cite-bracket">[</span>11<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Glykogen-Abbau">Glykogen-Abbau</h2></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation"><span class="hauptartikel-pfeil" title="siehe" aria-hidden="true" role="presentation">→ </span><i><span class="hauptartikel-text">Hauptartikel</span>: <a href="Glykogenolyse" title="Glykogenolyse">Glykogenolyse</a></i></div>

<p>Der lineare Anteil des Glykogens wird von dem <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a> <a href="Glycogenphosphorylase" title="Glycogenphosphorylase">Glycogenphosphorylase</a> abgebaut. Dieses ist <a href="Pyridoxalphosphat" title="Pyridoxalphosphat">Pyridoxalphosphat</a>-abhängig. Es <a href="Katalysator" title="Katalysator">katalysiert</a> die Bindung freien Phosphats am <a href="Kohlenstoff" title="Kohlenstoff">C</a>1-Atom der <a href="Glucose" title="Glucose">Glucose</a>. Dabei wird die glykosidische Bindung zwischen den Glucose-Molekülen aufgespalten und es entsteht <a href="Glucose-1-phosphat" title="Glucose-1-phosphat">Glucose-1-phosphat</a>.

Dieses kann von einer <a href="Mutase" class="mw-redirect" title="Mutase">Mutase</a> in <a href="Glucose-6-phosphat" title="Glucose-6-phosphat">Glucose-6-phosphat</a> überführt werden. Glucose-6-phosphat ist die normale Form der Glucose in einer Zelle. Entstünde freie Glucose, müsste die <a href="Hexokinase_IV" class="mw-redirect" title="Hexokinase IV">Hexokinase IV</a>, ein Enzym, das auch in der <a href="Glykolyse" title="Glykolyse">Glykolyse</a> eine Rolle spielt, unter Verwendung einer Phosphorylgruppe aus <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a> Glucose-6-phosphat herstellen. Außerdem verursacht eine erhöhte Konzentration von Glucose in der Zelle eine Abnahme des Konzentrationsgradienten zwischen <a href="Zytosol" class="mw-redirect" title="Zytosol">Zytosol</a> und <a href="Extrazellularraum" title="Extrazellularraum">Extrazellularraum</a>, sodass der Glucosetransport in die Zelle vermindert wird.

</p>

<p>Die Glykogen-Phosphorylase kann Glykogen nur bis zum vierten Glucose-Molekül vor einer Verzweigungsstelle abbauen. An dieser Stelle kommt die <a href="4-%CE%B1-Glucanotransferase" class="mw-redirect" title="4-α-Glucanotransferase">4-α-Glucanotransferase</a> (eine enzymatische Aktivität des <i>debranching enzyme</i>) ins Spiel: Dieses Enzym überträgt drei der vier Glucose-Moleküle vor der Verzweigungsstelle auf eine andere Kette und fügt sie linear an. Das verbleibende alpha-1,6-glykosidisch gebundene Glucose-Molekül wird nun von der anderen enzymatischen Aktivität des <i>Debranching enzyme</i> abgespalten, wobei freie Glucose entsteht. Beim Glykogen-Abbau entsteht somit zu etwa 90 % Glucose-1-phosphat, da im Schnitt nur jedes zehnte Glucose-Molekül an einer Verzweigungsstelle sitzt.<sup id="cite_ref-12" class="reference"><a href="#cite_note-12"><span class="cite-bracket">[</span>12<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Mengenmäßig besitzt die <a href="Muskulatur" title="Muskulatur">Muskulatur</a> die größte Glykogenmenge. Aber ihr fehlt das Enzym <i>Glucose-6-phosphatase</i>, welches den Phosphatrest am C-Atom 6 der Glucose abspalten kann. Dieses kommt nur in <a href="Leber" title="Leber">Leberzellen</a>, <a href="Niere" title="Niere">Nierenzellen</a> und <a href="Enterozyt" title="Enterozyt">Enterozyten</a> vor. Somit können Leber und Nieren ihren Glykogen-Speicher effektiv dazu benutzen, einen geringen <a href="Blutzucker" title="Blutzucker">Blutzuckerspiegel</a> (z. B. nachts) abzupuffern.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Hormonelle_Regulation_des_Auf-_und_Abbaus_von_Glykogen">Hormonelle Regulation des Auf- und Abbaus von Glykogen</h2></div>

<p>Sowohl von der Glykogenphosphorylase als auch von der Glykogensynthase gibt es zwei Formen: eine <i>a-</i> und eine <i>b-Form</i>. Die beiden Formen sind durch Phosphorylierung mittels einer Kinase bzw. Dephosphorylierung mittels einer Phosphatase ineinander umwandelbar. Da die a-Form jeweils wesentlich höhere Aktivität besitzt als die b-Form, kann auf diese Weise die Geschwindigkeit der jeweiligen Reaktion den Erfordernissen des Stoffwechsels angepasst werden.

</p><p>Im Fall der Glykogenphosphorylase ist die phosphorylierte die a-Form. Sie wird durch eine hormonell gesteuerte <a href="Phosphorylase-Kinase" title="Phosphorylase-Kinase">Phosphorylase-Kinase</a> phosphoryliert und eine ebenfalls hormonell gesteuerte Protein-Phosphatase dephosphoryliert. Während die b-Form durch allosterische Kontrolle vor allem durch <a href="Adenosinmonophosphat" title="Adenosinmonophosphat">Adenosinmonophosphat</a> (AMP) den lokalen Bedürfnissen in der Leberzelle angepasst wird, ist die a-Form immer aktiv und liefert in kurzer Zeit große Mengen an Glucose für periphere Gewebe. Die Überführung der inaktiven in die aktive Form durch Phosphorylierung ist hormongesteuert. Die Aktivierung der Glykogenphosphorylase durch die Kinase ist eine typische Stress-Reaktion. Die Protein-Phosphatase wird hingegen bei einem Überangebot an Glucose aktiviert, um eine zusätzliche Freisetzung zu verhindern.

Der wichtigste Aktivierungsmechanismus der Glykogenphosphorylase erfolgt über eine Phosphorylierungskaskade, die vom <i><a href="Second_Messenger" class="mw-redirect" title="Second Messenger">second messenger</a></i> <a href="Cyclisches_Adenosinmonophosphat" title="Cyclisches Adenosinmonophosphat">zyklisches Adenosinmonophosphat</a> (cAMP) in Gang gesetzt wird. Bindet ein Hormon, das eine Erhöhung des Blutzuckers bewirkt, wie z. B. <a href="Glucagon" title="Glucagon">Glucagon</a> oder <a href="Adrenalin" title="Adrenalin">Adrenalin</a>, an die entsprechenden Rezeptoren in der Membran der Hepatozyten, so erfolgt über die Aktivierung eines trimeren <a href="G-Protein" class="mw-redirect" title="G-Protein">G-Proteins</a> die Stimulierung des Enzyms <a href="Adenylylcyclase" class="mw-redirect" title="Adenylylcyclase">Adenylylcyclase</a>. Diese bildet das cAMP aus <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a>. cAMP aktiviert allosterisch eine spezifische Proteinkinase, die <a href="Proteinkinase_A" title="Proteinkinase A">Proteinkinase A</a>, diese phosphoryliert die schon genannte Phosphorylase-Kinase, die dann in weiterer Folge die <a href="Glycogenphosphorylase" title="Glycogenphosphorylase">Glycogenphosphorylase</a> phosphoryliert und damit von der b- in die a-Form umwandelt.

</p><p>Die Folge dieser Kaskadenaktivierung ist eine enorme Verstärkung des ursprünglichen Hormonsignals (des nanomolar vorliegenden <i><a href="Ligand" title="Ligand">first messengers</a></i>) zu einer metabolischen Reaktion im Millimolbereich. Durch eine <a href="Phosphodiesterase" class="mw-redirect" title="Phosphodiesterase">Phosphodiesterase</a> wird cAMP wieder abgebaut, so dass das Signal zeitlich begrenzt bleibt.

</p><p>Die Vorgänge im Muskel sind analog, allerdings wirkt das typische Hungerhormon <a href="Glucagon" title="Glucagon">Glucagon</a> dort nicht. <a href="Insulin" title="Insulin">Insulin</a> hingegen aktiviert die Protein-<a href="Phosphatase" class="mw-redirect" title="Phosphatase">Phosphatase</a> (PP1) und die <a href="Phosphodiesterase" class="mw-redirect" title="Phosphodiesterase">Phosphodiesterase</a> (PDE) und wirkt dadurch antagonistisch zu den Stress- und Hungersignalen.

Die Glykogensynthese wird gegensinnig reguliert, d. h., sie wird durch Phosphorylierung inaktiviert und durch Dephosphorylierung aktiviert, wobei jedenfalls zum Teil die gleichen <a href="Kinase" title="Kinase">Kinasen</a> und <a href="Phosphatasen" title="Phosphatasen">Phosphatasen</a> an dieser Regulation beteiligt sind. Die a-Form ist demnach die dephosphorylierte, die b-Form die phosphorylierte. Letztere ist nur in Gegenwart hoher Konzentrationen an <a href="Glucose-6-phosphat" title="Glucose-6-phosphat">Glucose-6-phosphat</a> aktiv, wie etwa bei einem starken Überangebot an Nahrungsglucose in der Leber. Entsprechend ist auch die hormonelle Regulation zu verstehen, d. h., <a href="Insulin" title="Insulin">Insulin</a> stimuliert, <a href="Adrenalin" title="Adrenalin">Adrenalin</a> und <a href="Glucagon" title="Glucagon">Glucagon</a> hemmen die <a href="Glykogen-Synthase" class="mw-redirect" title="Glykogen-Synthase">Glykogen-Synthase</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<ul><li><a href="Kohlenhydrate" title="Kohlenhydrate">Kohlenhydrate</a></li>

<li><a href="Glucokinase" title="Glucokinase">Glucokinase</a></li>

<li><a href="Glykogenspeicherkrankheit" title="Glykogenspeicherkrankheit">Glykogenspeicherkrankheit</a></li>

<li><a href="Glykogenk%C3%B6rper" title="Glykogenkörper">Glykogenkörper</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Berg, Tymoczko, Stryer: <i>Biochemie</i>. 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2003, ISBN 3-8274-1303-6</li>

<li>M. M. Adeva-Andany, M. González-Lucán, C. Donapetry-García, C. Fernández-Fernández, E. Ameneiros-Rodríguez: <i>Glycogen metabolism in humans.</i> In: <i>BBA clinical.</i> Band 5, Juni 2016, S. 85–100, <a href="https://doi.org/10.1016/j.bbacli.2016.02.001" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.bbacli.2016.02.001">doi:10.1016/j.bbacli.2016.02.001</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27051594?dopt=Abstract">PMID 27051594</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4802397/">PMC 4802397</a> (freier Volltext).</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Wikibooks"></span></span></div><b><a href="https://de.wikibooks.org/wiki/Biochemie_und_Pathobiochemie:_Glycogensynthese" class="extiw external" title="b:Biochemie und Pathobiochemie: Glycogensynthese">Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Glycogensynthese</a></b> – Lern- und Lehrmaterialien</div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Wikibooks"></span></span></div><b><a href="https://de.wikibooks.org/wiki/Biochemie_und_Pathobiochemie:_Glycogenolyse_und_St%C3%A4rkeabbau" class="extiw external" title="b:Biochemie und Pathobiochemie: Glycogenolyse und Stärkeabbau">Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Glycogenolyse und Stärkeabbau</a></b> – Lern- und Lehrmaterialien</div>

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .webarchiv-memento a{color:inherit}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20100616160942/http://biochemie.web.med.uni-muenchen.de/biotutor_2004/glykogen.htm">Biochemie Uni-München: Enzymatischer Abbau und Aufbau des Glykogens</a> (<span class="webarchiv-memento"><a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a></span> vom 16. Juni 2010 im <i><a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a></i>)</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.rpi.edu/dept/bcbp/molbiochem/MBWeb/mb1/part2/glycogen.htm">Glycogen Metabolism</a> – gut verständliche Seite zum Thema Glykogenmetabolismus (engl.)</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-CosIng-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-CosIng_1-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Eintrag zu <a rel="nofollow" class="external text" href="https://ec.europa.eu/growth/tools-databases/cosing/details/34127"><i><small>GLYCOGEN</small></i></a> in der <a href="CosIng-Datenbank" title="CosIng-Datenbank">CosIng-Datenbank</a> der EU-Kommission, abgerufen am 28. Dezember 2020.</span>

</li>

<li id="cite_note-Alfa-2"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Alfa_2-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Alfa_2-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Alfa_2-2">c</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Alfa_2-3">d</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Alfa_2-4">e</a></sup></span> <span class="reference-text">Datenblatt <span style="font-style:italic;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.alfa.com/de/catalog/J16445">Glycogen, from oysters, Ultrapure, Thermo Scientific</a></span> bei <a href="Alfa_Aesar" title="Alfa Aesar">Alfa Aesar</a>, abgerufen am 8. Februar 2019 <small>(Seite nicht mehr abrufbar)</small>.<span class="editoronly" style="display:none;"></span></span>

</li>

<li id="cite_note-David_R._Lide-3"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-David_R._Lide_3-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-David_R._Lide_3-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">David R. Lide: <cite style="font-style:italic">CRC Handbook of Chemistry and Physics A Ready-reference Book of Chemical and Physical Data</cite>. CRC Press, 1995, ISBN 978-0-8493-0595-5, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>296</span> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.de/books?id=q2qJId5TKOkC&pg=RA3-PA296#v=onepage">eingeschränkte Vorschau</a> in der Google-Buchsuche).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Glykogen&rft.au=David+R.+Lide&rft.btitle=CRC+Handbook+of+Chemistry+and+Physics+A+Ready-reference+Book+of+Chemical+and+Physical+Data&rft.date=1995&rft.genre=book&rft.isbn=9780849305955&rft.pages=296&rft.pub=CRC+Press" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-W._L._F._Armarego,_Christina_Chai,_Christina_Li_Lin_Chai-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-W._L._F._Armarego,_Christina_Chai,_Christina_Li_Lin_Chai_4-0">↑</a></span> <span class="reference-text">W. L. F. Armarego, Christina Chai, Christina Li Lin Chai: <cite style="font-style:italic">Purification of Laboratory Chemicals</cite>. Butterworth-Heinemann, 2003, ISBN 978-0-7506-7571-0, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>604</span> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.de/books?id=D4xSMrZEIEMC&pg=PA604#v=onepage">eingeschränkte Vorschau</a> in der Google-Buchsuche).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Glykogen&rft.au=W.+L.+F.+Armarego%2C+Christina+Chai%2C+Christina+Li+Lin+Chai&rft.btitle=Purification+of+Laboratory+Chemicals&rft.date=2003&rft.genre=book&rft.isbn=9780750675710&rft.pages=604&rft.pub=Butterworth-Heinemann" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-Buddecke-5"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Buddecke_5-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Buddecke_5-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">Eckehard Buddecke: <i>Grundriss der Biochemie</i>, Walter de Gruyter Verlag, 6. Auflage, 1980, S. 166, ISBN 3-11-008388-4.</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID21864754-6"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-PMID21864754_6-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-PMID21864754_6-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">A. Mitrakou: <i>Kidney: its impact on glucose homeostasis and hormonal regulation.</i> In: <i>Diabetes research and clinical practice.</i> Band 93 Suppl 1, August 2011, S. S66–S72, <a href="https://doi.org/10.1016/S0168-8227(11)70016-X" class="extiw external" title="doi:10.1016/S0168-8227(11)70016-X">doi:10.1016/S0168-8227(11)70016-X</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21864754?dopt=Abstract">PMID 21864754</a>. (Review).</span>

</li>

<li id="cite_note-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-7">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="Paul_Diepgen" title="Paul Diepgen">Paul Diepgen</a>, <a href="Heinz_Goerke" title="Heinz Goerke">Heinz Goerke</a>: <i><a href="Ludwig_Aschoff" title="Ludwig Aschoff">Aschoff</a>/Diepgen/Goerke: Kurze Übersichtstabelle zur Geschichte der Medizin.</i> 7., neubearbeitete Auflage. Springer, Berlin/Göttingen/Heidelberg 1960, S. 36.</span>

</li>

<li id="cite_note-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-8">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="Paul_Diepgen" title="Paul Diepgen">Paul Diepgen</a>, <a href="Heinz_Goerke" title="Heinz Goerke">Heinz Goerke</a>: <i><a href="Ludwig_Aschoff" title="Ludwig Aschoff">Aschoff</a>/Diepgen/Goerke: Kurze Übersichtstabelle zur Geschichte der Medizin.</i> 7., neubearbeitete Auflage. Springer, Berlin/Göttingen/Heidelberg 1960, S. 41.</span>

</li>

<li id="cite_note-9"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-9">↑</a></span> <span class="reference-text">Emil Lehnartz: <i>Der Chemismus der Muskelmaschine. Physiologische Forschung als Voraussetzung zur Bestgestaltung der menschlichen Arbeit. Ernährung und Leistungsfähigkeit.</i> Springer-Verlag, 2013, ISBN 978-3-322-98646-7, S. 14 (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.de/books?id=8c7QBgAAQBAJ&pg=PA14#v=onepage">eingeschränkte Vorschau</a> in der Google-Buchsuche).</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID14190368-10"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID14190368_10-0">↑</a></span> <span class="reference-text">H. A. Krebs: <i>Renal gluconeogenisis.</i> In: <i>Advances in enzyme regulation.</i> Band 1, 1963, S. 385–400, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14190368?dopt=Abstract">PMID 14190368</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-11"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-11">↑</a></span> <span class="reference-text">reactome: <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://reactome.org/content/detail/R-HSA-3322077">Glycogen synthesis</a></i></span>

</li>

<li id="cite_note-12"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-12">↑</a></span> <span class="reference-text">reactome: <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://reactome.org/content/detail/R-HSA-70221">Glycogen breakdown (glycogenolysis)</a></i></span>

</li>

</ol>

<div>

Normdaten (Sachbegriff): <a href="Gemeinsame_Normdatei" title="Gemeinsame Normdatei">GND</a>: <span class="-print"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://d-nb.info/gnd/4157732-2">4157732-2</a></span> </div>

</div></div></div><div><div class="zim-footer">

Dieser Artikel wurde von <a class="external text" title="Zuletzt bearbeitet am 2025-02-21" href="https://de.wikipedia.org/wiki/?title=Glykogen&oldid=253527866">Wikipedia</a> herausgegeben. Der Text ist unter <a class="external text" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.de">Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0</a> verfügbar, sofern nicht anders angegeben. Für die Mediendateien können zusätzliche Bedingungen gelten.

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